Fab片段（Antigen-binding fragment）又叫做抗原结合片段，是抗体结构中可以与抗原结合的区域。其由完整的轻链（可变区和恒定区）和部分重链结构（可变区和一个恒定区片段）组成，轻链与重链通过一个二硫键连接，体积较小，分子量为47-48 kDa。
由于Fab同时具备了抗原结合区和部分恒定区，使其不仅具备了单链抗体（scFv）一样的抗体-抗原亲和力、优秀的组织穿透力等，并拥有更稳定的结构，从而在临床诊断和治疗上发挥巨大的作用。
1.Fab的结构
Fab的构成包括轻链可变区（light chain variable domain，VL）、轻链恒定区（light chain constant region，CL）、重链可变区（heavy chain variable domain，VH）和一个重链恒定区（heavy chain constant region 1，CH1）。通过对全长抗体进行蛋白酶酶切，可以得到Fab片段。
在木瓜蛋白酶的作用下，人免疫球蛋白G(Immunoglobulin G, lgG)可以被降解为两个Fab片段及一个Fc片段；在胃蛋白酶的作用下，lgG可以被降解为一个F(ab’ )2片段和一个pFc片段。F(ab )2片段可以进一步被还原，形成两个Fab’片段。
2. Fab片段的制备
目前有酶解法、利用表达系统制备以及利用噬菌体展示技术进行抗体库筛选等方法进行Fab片段的制备。
2.1 酶解法
Fab可以通过在单抗的基础上直接通过酶切获得，酶解法通常用木瓜蛋白酶或胃蛋白酶等酶对人免疫球蛋白G进行降解,得到F(ab’)2, Fab, Fc片段等产物。这种方式优点是快速简单，但劣势也很明显，首先是需要单抗原料，一般数量有限且价格昂贵，另一方面，即使优化了全抗体的酶促切割后，得到的Fab往往会损失一定的免疫反应性。
2.2 利用表达系统制备
重组Fab的优势比较明显，由于不具备Fc区，从而不需要翻译后修饰和糖基化，可以同时在原核和哺乳动物系统中表达。利用表达系统生产Fab片段，通常利用大肠杆菌表达系统与哺乳动物表达系统。大肠杆菌表达系统具有生产成本低、生产速度快等优点，但容易形成包涵体，复性后活性难保证。
Fab在哺乳动物细胞中表达可以顺利的形成二硫键，更接近天然Fab结构，活性也更高，表达量也能满足需求，可以更好的应用于下游科研研究，是优于大肠杆菌表达系统的选择。
2.3 Fab抗体文库
利用噬菌体展示技术，先制备Fab片段抗体库，在经过数轮的筛选富集，即可得到高亲和性的Fab抗体。理论上，小鼠B细胞抗体库小于108，人的B细胞抗体库小于1012。而Fab组合抗体库可以达到1010-1013的级别，增加了筛选到理想抗体的可能性。
3.Fab的应用
与完整的IgG相比，Fab片段缺少Fc段，虽然能与抗原选择性结合但不会发生沉淀反应；由于自身免疫原性低，不能被活体的免疫细胞识别，因此能显著降低超敏性反应发生的概率，提高产品的安全性。Fab类抗体片段具有分子质量小、组织分布特异性强、免疫原型低、可基因工程操作等特点，使Fab成为了医药研究领域的重要成员之一，Fab类药物在预防、诊断、治疗等领域有着广泛的应用，例如：已经上市的赛妥珠单抗酯（一种Fab片段），可以有效地针对类风湿性关节炎；作为Fab片段的美妥昔单抗I也已经用于治疗肺癌等。
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